2017推测下面肽链的结构与构象（自己体会）
（1）根据上面的氨基酸序列，你认为哪里可以形成-转角？
（2）哪里可以形成链内二硫键？
（3）假定此序列是一个大的球蛋白的一部分，说明下列氨基酸残基Asp、Ile、Thr、Ala、Gln、Lys的可能位置（蛋白质的表面或内部），并说明原因。
2017 在怀孕的哺乳动物氧气运输研究发现，相同条件下，胎儿和孕妇的血液氧气饱和和曲线明显不同。胎儿红细胞的血红蛋白是HbF由两个亚基，和两个亚基组成的（22），而产妇红细胞的血红蛋白是HbA（22）
（1）分析在生理条件下（pO2=4kpa),HbF和HbA那种血红蛋白对氧具有更高的亲和力？ HbF对氧气的亲和力比较高。
在人体中BPG的浓度影响着血红蛋白对氧气的亲和力。BPG与血红蛋白的结合与氧气和血红蛋白的结合是相互排斥的。HbF与HbA相比，所组成的两种多肽链中，有一种不同，HbA的是链，而HbF是链。链中的第143位残基是Ser，而不是链中的His。这样就降低了BPG分子结合部位的正电荷，也就是降低了BPG的亲和力，所以使得其对氧的亲和力增高。
（2）解释不同亲和力的生理意义
人类的胎儿阶段，与孕妇相比，是出于一种高度生长发育的状态，需要大量的生长发育所必须的物质。在生物大分子的合成中，氧气是必须的。所以也造就了胎儿体内需要更多的氧气来满足自身的一系列生物合成发育来巩固生长发育。对氧的需求的不同反映在体内运输氧的血红蛋白上。胎儿无法直接从外界或去氧，胎儿体内的氧亲和力更高的血红蛋白可以运输更多的氧，使独立循环系统的胎儿能有效的从母体血循环中吸收氧。
（3）当所有的BPG小心地从血红蛋白的HbF和HbA去除，发现氧的饱和曲线产生左移，此时血红蛋白HbA的氧亲和力比HbF增加更大。当BPG重新加入后，血红蛋白的对氧饱和曲线重新恢复正常，如下图所示。请问BPG对血红蛋白HbA和HbFd的氧亲和力的影响如何？利用上述资料解释胎儿和孕妇血红蛋白氧亲和能力的不同 （妈蛋前两问答多了）
2017 详述蛋白质一级结构测定的基本步骤，原理及相关实验技术。（书168-169）
2016 2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）位于血红蛋白四级结构的中央空穴内，稳定血红蛋白的T型结构。如果血红蛋白发生突变2，3-BPG结合在血红蛋白的表面，将出现什么情况？
BPG位于血红蛋白的中央空穴内，此中央空穴是疏水性的，从某种角度说可以保护BPG，稳定血红蛋白的T型结构，促进氧气的释放。若BPG结合在血红蛋白表面，在复杂的外部环境下可能会被降解掉，而且BPG的消失会提高血红蛋白对氧气的亲和力，使血红蛋白携带更多
2016 蛋白质的分离纯化可以利用蛋白质溶解度的差异。下列每对多肽中那个多肽在对应的ｐＨ条件下在水溶液中的溶解度最大。（暂时不会） （１）（Gly)20和(Glu)20；pH=7.0
（２）（Lys-Ala）3和（Phe-Met）3；pH=7.0
（３）（Ala-Ser-Gly）5和（Asn-Ser-His）5；pH=6.0
2016 丙氨酸在等电点时，净电荷为零。净电荷为零时，丙氨酸的结构式如下所示有两种，但是在等电点时丙氨酸的主要存在形式是兼性离子形式。（pK12.34;pK29.69）（暂时不会）
（1）为什么丙氨酸在等电点的时候主要是以兼性离子的形式存在，而不以不带电荷的形式存在？
（2）在等电点时，有多少分子以不带电荷的结构形式存在？写出推导过程。
2016比较肌红蛋白与血红蛋白结合氧气的动力学过程有那些不同？为什么会造成这样的差别，那些因素影响血红蛋白与氧气的亲和力，分析其原理。
肌红蛋白的氧合曲线为双曲线，一个肌红蛋白能结合一个氧分子。血红蛋白的为S型曲线，一个血红蛋白能结合4个氧分子。
这是由于血红蛋白有4个亚基，每一个亚基都能够结合一个氧。血红蛋白是一个别构蛋白质，其与氧气的结合具有正协同性同促效应，也即一个氧气的结合增加同一个血红蛋白分子中其余氧结合部位对氧的亲和力。这体现了蛋白质通过亚基-亚基相互作用调节其生物活性。
氢离子、二氧化碳以及BPG（2，3-二磷酸甘油酸）影响着血红蛋白与氧气的亲和力。 组织中的代谢作用既产生二氧化碳又产生氢离子，去氧血红蛋白对氢离子的亲和力比氧气高，氢离子是血红蛋白结合氧的拮抗物。其能够促进氧气的释放，降低血红蛋白对氧气的亲和力。而氧气的释放又促使血红蛋白与氢离子和二氧化碳结合，缓冲因二氧化碳释放氢离子而引起的PH降低。
BPG是血红蛋白的一个重要别构物，BPG与血红蛋白结合有利于稳定血红蛋白的去氧形式的构象，降低血红蛋白对氧气的亲和力。
2016 从热力学上考虑，蛋白质是不稳定的。它的水解自由能是相当负的，但蛋白质却相当稳定。解释这个矛盾，从上述可知蛋白质合成会如何？
蛋白质水解时，蛋白质本身的熵值增加，但因水笼效应，体系的熵大量减小，总熵是减小的，因此水解作用不能自发形成，故蛋白质很稳定。
蛋白质合成时，疏水基团埋在分子内部，这是一个有序化的过程，是疏水作用引起的疏水基团之间的被迫靠近，熵增加是其驱动力，从而使蛋白质保持稳定。
蛋白质折叠结构是生理条件下自由能最低的构象，蛋白质折叠是自发的构象。 另外蛋白质的一级结构靠共价键维持，二级结构有氢键维持，高级结构考许多非共价键维持，二硫键也有维持蛋白质稳定构想的作用。
综上所述，蛋白质是比较稳定的。
2016 Pro-X的肽键有顺式构象的可能吗？和X-Pro的肽键一样吗？为什么或者为什么不一样呢？
Pro-X只能是反式构象，顺式构象中两个R基在同一侧，会形成空间位阻，所以反式比顺式稳定。
X-Pro可以是反式也可以是顺式的，因为Pro的四氢吡咯环引起的空间位阻削去了反式构型的优势。
2016 A蛋白纯化后。凝胶过滤色谱法测定的分子量为60Kd的；在6M尿素存在下，色谱分
析发现一个30Kd的多肽链。在6M尿素和10mM-巯基乙醇存在下，色谱分析发现一个15Kd的多肽链。请描述该蛋白的分子结构。
寡聚蛋白质多肽链（亚基）一般是借助非共价作用缔合的，尿素可破坏此共价作用 该蛋白是二聚体，每条单体由两条15KD的肽链通过二硫键连接。
2015 下图表示血红蛋白的氧解离曲线，假设曲线3表示PH7.0的时候，二氧化碳和2.3BPG的生理浓度下，血红蛋白的氧饱和曲线，那一条曲线代表下列条件变化时的曲线？
（1）二氧化碳浓度下降 （2）2，3BPG浓度增加 （3）PH升高 （4）血红蛋白失去四级结构。（自己体会）
2015 芽孢杆菌的提取物中有一种抗菌肽。该肽和金属离子形成复合物阻断其他细菌的离子跨膜运输，而杀死其他细菌，以下是该肽的一些信息。
（1）该肽完全酸水解得到等摩尔的Leu，Orn，Phe，Pro，Val
（2）该肽分子量大约是1200（氨基酸的平均分子质量为120，为十肽）
（3）羧肽酶和氨肽酶不能作用该肽（羧肽酶不能作用于Pro、氨肽酶不能作用于鸟氨酸和环状结构）
（4）部分降解层析得到一些二肽和三肽，测序后得到他们的序列为
从以上信息推导该肽序列。
2014 头发的生长速度为每年16-20cm，其生长集中在头发纤维的基部，-角蛋白细丝是在此处的表皮活细胞中合成并被装配成的绳状结构的。-角蛋白的主要结构因素是-螺旋，它每圈有3.6个氨基酸残基，每圈上升5.4A。假设-螺旋角蛋白链的生物合成是头发生长的限定因素，计算-角蛋白必须以怎样的速度（每秒肽键数）合成，才能解释所观察到的头发年生长速度。（不多说了，自己体会）
2014 丙氨酸在等电点时，净电荷为零。净电荷为零时，丙氨酸的结构式如下所示有两种，但是在等电点时丙氨酸的主要存在形式是兼性离子形式。（pK12.34;pK29.69 ）
（1）为什么丙氨酸在等电点的时候主要是以兼性离子的形式存在，而不以不带电荷的形式存在？
（2）在等电点时，有多少分子以不带电荷的结构形式存在？写出推导过程。 （自己体会）
2014 下图表示血红蛋白的氧解离曲线，假设曲线3表示PH7.0的时候，二氧化碳和2.3BPG的生理浓度下，血红蛋白的氧饱和曲线，那一条曲线代表下列条件变化时的曲线？
（3）二氧化碳浓度下降 （2）2，3BPG浓度增加 （3）PH升高 （4）血红蛋白失去四级结构。
2014 .在怀孕的哺乳动物氧气运输研究发现，相同条件下，胎儿和孕妇的血液氧气饱和和曲线明显不同。胎儿红细胞的血红蛋白是HbF由两个亚基，和两个亚基组成的（22），而产妇红细胞的血红蛋白是HbA（22）
（1）分析在生理条件下（pO2=4kpa),HbF和HbA那种血红蛋白对氧具有更高的亲和力？ （2）解释不同亲和力的生理意义
（3）当所有的BPG小心地从血红蛋白的HbF和HbA去除，发现氧的饱和曲线产生左移，此时血红蛋白HbA的氧亲和力比HbF增加更大。当BPG重新加入后，血红蛋白的对氧饱和曲线重新恢复正常，如下图所示。请问BPG对血红蛋白HbA和HbFd的氧亲和力的影响如何？利用上述资料解释胎儿和孕妇血红蛋白氧亲和能力的不同
14年真是。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。
2013 Ａ蛋白分子量是６０ＫＤ，用尿素处理后检测到３０KD的条带，用尿素和巯基乙醇处理后检测到１５KD的条带，请分析一下这个蛋白的结构（不多说了，自己体会）
2013 设计一个实验检测肽链中的二硫键，链中有三个半胱氨酸
测定氨基酸序列：Edman化学降解法 测二硫键位置：
1. 拆开二硫键：用胃蛋白酶酶解肽链形成小片段
2. 进行对角线电泳：第一次电泳后，过甲酸蒸汽处理，旋转九十度，进行第二次电泳，电泳结束后茚三酮显色
3. 将偏离对角线的肽段分别取下并进行氨基酸序列分析 4. 与肽链序列对比确定二硫键位置
2013 胎儿血红蛋白（HbF）在相当于成年人血红蛋白（HbA ）a链143残基位置含有Ser，而成年人a链的这个位置是具阳离子的His残基。残基143面向亚基之间的中央空隙。 （1）为什么2,3-BPG同脱氧HbA的结合比同脱氧HbF更牢固？
HbF与HbA相比，所组成的两种多肽链中，有一种不同，HbA的是链，而HbF是链。链中的第143位残基是Ser，而不是链中的His。这样就降低了BPG分子结合部位的正电荷，也就是降低了BPG的亲和力，所以使得其对氧的亲和力增高。
（2）HbF对2，3-BPG低亲和力如何影响到HbF对氧的亲和力？
BPG的存在对血红蛋白的氧合产生影响。BPG也能与血红蛋白结合，并且BPG与血红蛋白的结合与氧气和血红蛋白的结合是相互排斥的。当BPG与血红蛋白结合时，BPG把血红蛋白的两个链连接在一起，BPG和两个链之间的离子键有助于稳定去氧形式（T态）的血红蛋白的构象，促进氧气的释放，降低其亲和力。
（3）这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义？ 独立的循环系统的胎儿能有效的从母体的血循环中吸收氧。
2012 二硫键的作用
二硫键是蛋白质和多肽分子中两个半胱氨酸残基的侧链所形成的共价键。二硫键的形成并不规定多肽链的折叠，然而一旦蛋白质采取了它的三维结构二硫键的形成将对此构象起稳定作用。若蛋白质中所有的二硫键相继被还原，将引起蛋白质的天然构象改变和生物活性丢失，所以某些二硫键是生物活性所必需的，与维持蛋白质的稳定有关。二硫键可以使两条肽链交联起来，帮助蛋白质形成特定的立体结构。 201 2测定蛋白质一级结构时，发现测定序列与已知序列不同，推测天冬氨酸突变为精氨酸，评价一下
天冬氨酸GAU、GAC 精氨酸CGU、CGC、CGA、CGG ，差别太大，不可能
天冬氨酸为酸性氨基酸，精氨酸为碱性氨基酸，密麦子具有变偶性，一般突变后变为同一类氨基酸。
2011 羊毛热水洗收缩和丝绸热水洗不收缩的原因
组成羊毛发的蛋白主要是-角蛋白，其主要结构单位是连续的-螺旋。角蛋白的伸缩性能很好，一根毛发纤维湿热时可以拉长到其原有长度的两倍，这时螺旋被撑开，各圈的氢键被破坏，转变为构象。当张力去除后，单靠氢键不能使纤维恢复到原来的状态。相邻分子的螺旋是由它们的半胱氨酸残基间的二硫键交联在一起的，一般认为每四个螺圈就有一个交联键，这种交联键既可以抵抗张力，又可以作为外力去除后使纤维恢复的恢复力。
丝绸的成分是丝心蛋白，丝心蛋白呈折叠构象，其结构中含有特殊的甘氨酸片层和丙氨酸片层彼此锁连，使丝心蛋白结构具有很强的抗张强度，结构很稳定，故遇热不易变形。
2011 Ｈｂ突变后的影响
血红蛋白突变后会产生一系列血红蛋白分子病。与缺陷的血红蛋白有关的疾病分为两类：一类称为血红蛋白病，是由于或链发生了变化，例如镰刀状细胞贫血病。另一类称地中海贫血，是由于缺少了或链。
镰刀状细胞贫血病是由于遗传基因突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换所造成的。镰刀状细胞贫血病最清楚地反映出蛋白质的氨基酸序列在决定它的二、三、四级结构及其生物功能方面的重大作用。
血红蛋白突变会影响血红蛋白分子中下述4个关键区域之一者都有可能造成严重的后果，包括红细胞镰刀状化，血红蛋白氧亲和力改变，血红素基丢失和四聚体解离等
（1）突变发生在血红素基的附近：这种突变影响血红素与氧的结合，或影响血红素与亚基的结合，因而失去氧结合能力
（2）突变发生在特异的位置：例如由一个具有大侧链的残基取代了一个小侧链残基，因而造成空间位阻，影响正确的三级结构的形成，
（3）突变发生在血红蛋白分子表面：这种突变一般是中性的，但有的造成血红蛋白的溶解度下降，如镰刀状细胞贫血病那种。
（4）突变发生在亚基界面上：四级结构中亚基的相互作用是血红蛋白的别构调节所必需的
2010 Ｈｂ亚基分开后不具有协同性的原因
血红蛋白四级结构中亚基的相互作用是血红蛋白氧和的别构调节所必须的。血红蛋白具有四个亚基，每一个亚基都有一个血红素结合部位和氧结合部位，当一个氧气分子结合到一个亚基上后，增加了其余三个亚基的氧结合部位对氧的亲和力，因此其余三个亚基也迅速结合上氧分子，这是血红蛋白氧合的正协同效应，
当亚基分开后，每个亚基只能结合一个氧分子，亚基之间无相互正协同效应。根据齐变模型，氧气与一个亚基结合后，其余四个亚基结构改变，由T态变为R态，R态对氧气的亲和力大大增加。
2009 举例说明别构效应的生物学意义
大多数寡聚蛋白质调节它们的生物活性都是借助于亚基相互作用。多亚基具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子其他部位所产生的影响称为别构效应。对于别构效应，最典型的例子就是别构酶。
例如天冬氨酸转氨甲酰酶，是一个典型的别构酶。其由催化部位和调节部位组成。如将调节部位与催化部位分离，则催化部位与底物的结合就不再具有协同性。另外ATP是ATcase的别构激活剂，CTP是ATcase的别构抑制剂。所以别构酶能够与不同的配体结合产生别构效应，进而增大或减少对底物的亲和力，影响酶促反应的进行，进而调节生物体内的生命活动反应。
再如血红蛋白，这是说明别构效应最好的例子。血红蛋白具有四个亚基，每个亚基都能结合一个氧。氧可以看作血红蛋白的别构效应物，当第一个亚基与氧节后之后，会引起其他亚基的构象该改变，使氧与剩下的亚基的结合的速率加快，这是一种正协同作用，使得血红蛋白的氧合曲线呈S型，这是血红蛋白达到最大运输氧能力的重要因素之一
生物体内具有多种别构酶，通过别构效应来该酶活性，从而更好得控制体内反应以及基因表达。
2009 什么是载脂蛋白，它们的主要作用是什么？ 血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白，主要作用为:1.结合和转运脂质，稳定脂蛋白结构 2.调节脂蛋白代谢的关键酶 3.参与脂蛋白受体的结合 4.参与脂蛋白之间的脂质交换。
2009 九肽组成为两个 Gly，两个 Phe，Tyr，Met，Asp，Arg 和 Pro，经胰凝乳蛋白酶水解得五肽和四肽，四肽组成为 Phe，Tyr，Gly 和 Pro.此九肽的 CNBr 处理产物经阳离子交换树脂层析并洗脱得一组成为 Arg，Phe 和 Gly 的三肽。此九肽经胰蛋白酶水解得 Phe，如用 FDNB 反应后在水解测得 DNP-Tyr.请写出此九肽顺序及解析过程（自己体会)
2009 分离生物大分子的方法有哪些，他们的理论依据是什么？ 根据分子的大小：透析、超滤、密度梯度离心、凝胶过滤 根据溶解度差异：等电点沉淀、盐溶、盐析、有机溶剂沉淀 根据电荷不同:电泳、PAGE 、毛细管电泳、等电聚焦 根据吸附性：亲和层析、亲和吸附 高效液相色谱
2008 在食品检验中，判断食品中是否含有蛋白质成分可通过？ 1.双缩脲试剂：双缩脲反应是蛋白质所特有的，蛋白质能与硫酸铜碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物，并且这个反应可借助可见光度计，测量蛋白质的含量。
2008 写出天冬氨酸的完整结构，并回答下面的问题（5 分） （1）PH4.0 时，分子带什么电荷？电泳时的移动方向是什么？ （2）PH9.0 时，分子带什么电荷？电泳时的移动方向是什么？
小于等电点带正电荷，向负极移动
2008 蛋白质生物合成的加工修饰方式有哪些？ 1.除去起始的甲硫氨酸残基或随后几个残基 2.切除分泌蛋白N末端的信号序列
3.形成分子内或分子间二硫键，以稳定折叠构象 4.肽链断裂或切除部分肽链
5.末端或内部某些氨基酸的修饰，如甲基化、乙酰化、磷酸化等 6.加上糖基（糖蛋白），脂类分子（脂蛋白）或配基
2008 有一个五肽，加酸水解得 Leu,Ala,Tyr,和 Lys。用羧肽酶水解得酪氨酸。用胰蛋白酶水解得三组分（1）Lys,Tyr；（2）Tyr；（3）Lys,Leu,Ala。用丹磺酰氯处理，再用酸水解得赖氨酸得荧光衍生物。是说明此肽得氨基酸序列（自己体会）
2008血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线有何不同？为什么？胎儿血红蛋白与成人血红蛋白的结构有何不同？有何生理意义？（自己体会）
2007 某蛋白质分子量为 100，000 ，经不加巯基乙醇的 SDS-PAGE 电泳后，区带成两条带，分子量分别是 50，000 和 25，000 ，若此蛋白质用巯基乙醇处理，再经 SDS-PAGE 电泳，可出现三条带，分子量分别是 10，000、25，000 和 40，000 ，试分析此蛋白质的结构组成。
该蛋白质大小共3个亚基组成的，一个大亚基，分子量为5000。两个小亚基，分子量均为25000 。大亚基是有分子量为10000和40000的肽链彼此从二硫键相连组成的，所以由4条肽链组成。
2007 试比较分析Sanger反应和Edman反应的异同点。
相同点：二者都是氨基酸的-氨基参加的反应，均可被用来分析肽链的N端，最终产物均为与氨基酸复合的形式。
不同点：Sanger是氨基酸与2，4-二硝基氟苯在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸），产物为黄色。Edman反应是氨基在碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物。
2006 对于给定的蛋白质样品，如何进行氨基酸序列测定？（自己体会）
2006 蛋白质电泳基本原理及影响电泳速度的主要因素。
蛋白质为两性物质，是兼性离子，在不同条件下会进行解离从而携带不同的电荷。在电泳时，根据不同电荷相互吸引的原理，蛋白质将向着与其电性相反的电极移动。
影响因素：蛋白值大小；凝胶浓度；电泳介质的ph值，缓冲液离子浓度，电场强度，电渗现象
2006 从细胞初提物中分离纯化某一特定蛋白质的基本原理和主要方法
1.前处理：分离纯化某一蛋白质，首先要求把蛋白质从原来的组织或细胞中溶解的状态释放出去，并保持原来的天然状态，不丢失生物活性。
2.粗分级分离：当蛋白质提取液获得后，用一套适当的方法，将所要的蛋白质与其他杂蛋白质分离开
3.细分级分离：样品的进一步纯化 结晶是蛋白质分离纯化的最后步骤。尽管姐姐那个并不能保证蛋白质一定是均一的，但只有某种蛋白质在溶液中数量上占优势时才能形成结晶。结晶本身也伴随着一定程度的纯化，而重结晶又可除去少量夹杂的蛋白质。
由于从结晶蛋白质中从未发现过变性蛋白质，因此蛋白质的结晶不仅是纯度的一个标志，也是断定制品处于天然状态的有力指标。
结晶也是进行X射线晶体学分析所要求的，只有获得蛋白质晶体才能对它进行X射线结构分析。
蛋白质的纯度越高，溶液浓度也就越高。结晶的最佳条件是使溶液略处于过饱和状态，此时易得到结晶。
根据分子的大小：透析、超滤、密度梯度离心、凝胶过滤 根据溶解度差异：等电点沉淀、盐溶、盐析、有机溶剂沉淀 根据电荷不同:电泳、PAGE 、毛细管电泳、等电聚焦 根据吸附性：亲和层析、亲和吸附 高效液相色谱
2005 某九肽组成为两个 Gly，两个 Phe，Tyr，Met，Asp，Arg 和 Pro，经胰凝乳蛋白酶水解得五肽和四肽，四肽组成为Phe，Tyr，Gly，Pro，此九肽的 CNBr 处理产物经阳离子交换树脂层析并洗脱得一组成为 Arg，Phe，Gly 的三肽，此九肽经胰蛋白酶水解得 Phe，如用 FDNB 反应后再水解测得 DNP-Tyr，请写出此九肽顺序。（自己体会）
2005 说明等电聚焦技术的基本原理 等电聚焦或称电聚焦，是一种高分辨率的蛋白质分离技术，它也可以用于蛋白质等电点的测定。从广义上说，等点聚焦是一种自由界面电泳。利用这种技术分离的蛋白质混合物是在具有Ph梯度的介质中进行的。在外电场作用下各种蛋白质将移向并焦距在等于其等电点的PH梯度处，并形成一个很窄的区带。
2005煤气中毒的生化机理是什么？
煤气中含有的一氧化碳与氧气竞争结合血红蛋白与肌红蛋白的氧结合位点，辅机血红素对一氧化碳的亲和力远远大于对氧气的亲和力，因此导致机体缺氧，从而引发严重后果。
一氧化碳还是电子传递链的抑制剂，阻断电子从细胞色素aa3传递至氧气。
(2004)下列变化对肌红蛋白和雪红蛋白的 O2 亲和力有什么影响？为什么？（自己体会） （a） 血浆 pH 从 7.4 降到 7.2
（b） 肺中 CO2 分压从 45torr 降到 15torr （c） BPG 水平从 4.5mmol/L 增到 7.5mmol/L
2002 蛋白质溶液为何易被无机盐溶解？
蛋白质的盐析作用：在高浓度的盐溶液中，随着中性盐浓度的增加，蛋白质溶解度降低，析出沉淀。
原理：大量中心性盐的加入，使水的活度降低，原来溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水，从而降低蛋白质极性基团与水分子间的相互作用，从而破坏蛋白质的水化层；同时，中性盐可以中和蛋白质表面电荷，降低蛋白质分子间的静电排斥作用；因此蛋白质分子间距离减小，互相聚集沉淀。
2002肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同？
后者比前者的比例大，后者由四个亚基组成，具有别构效应
2002蛋白质的酸水解通常只能检测 17 种氨基酸，为什么？
色氨酸完全被破坏，丝氨酸和苏氨酸部分破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解
2002 新生肽链往往无生物活性，为什么？
结构决定其功能及生物活性，刚新生的肽链需要正确折叠，修饰，或切下某些肽段才能具有生物活性。
2002 二氧化碳对于动物来说呼吸是需要呼出体外的，但二氧化碳对于代谢又是必须的，请坐解释
二氧化碳的作用：在一些反应中充当底物（如嘌呤核苷酸合成、脂肪酸合成、TCA循环的回补顺序）可做缓冲剂调节PH、波尔效应调节氧的运输和释放。
2002 100ml.PH=1.72 , 0.1M 的甘氨酸溶液用 2M 的 NaOH 滴定，得到下图所示的滴定曲线，选择位点回答问题： （1）、甘氨酸以 H 3 N+-CH 2 -COOH 的形式存在 （2）、甘氨酸带 0.5 个正电荷 （3）、氨基一半被离子化 （4）、羧基的 PKa 值对应 PH 值 （5）、甘氨酸缓冲能力最大的 PH 值 （6）、羧基被完全滴定
（7）、甘氨酸被完全滴定 （8）、甘氨酸主要以 H 3 N+-CH 2 -COO- 形式存在 （9）、等电点 （10）、甘氨酸的缓冲能力最差
（看真题不拉不拉）
2001 花生油的碘值比猪油高，为什么？
油脂中的双键可与碘反应，100g油脂所能吸收的碘的克数称作碘值。反应油脂的不饱和程度。花生油为植物油，猪油为动物油。植物油中的脂肪酸链中的双键比动物油多，不饱和程度大，所以碘值高。
2001 蛋白质溶液为何易被无机盐沉淀？（自己体会）
2001通过 SDS 电泳和分子筛层析所测定的血红蛋白的分子量为何不同
血红蛋白在SDS电泳时，四个亚基被解离，因此测得的是单个亚基的分子量；而用分子筛进行测定时是整个蛋白质分子的质量。SDS 是一种阴离子去污剂，可以破坏蛋白质的空间结构，得到蛋白质亚基。
2001 在测定了两种多聚氨基酸在不同 PH 条件下的旋光度变化关系以后，得到右图，请根据这一试验结果说明：
（1）解释旋光度的急剧变化
（2）旋光度与二级结构的关系是怎样的？
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